Lactato+Deshidrogenasa

OBSERVAR EL SIGUIENTE LINK PARA SABER EL DESARROLLO A SEGUIR DE LA PRACTICA: [] **LACTATO DESHIDROGENASA (LDH)** El LDH es una enzima que se encuentra en muchos tejidos del cuerpo, pero es mayor su presencia en el corazón, hígado, riñones, músculos, glóbulos rojos, en el cerebro y en los pulmones, [6] pero sólo se puede detectar en la sangre en pequeñas cantidades. Normalmente se encuentra en el interior de las células tisulares, es una enzima presente en múltiples tejidos orgánicos, se libera al plasma como consecuencia de la destrucción celular (fisiológica o patológica) y es un marcador de destrucción celular sensible aunque poco específico. [7]

La LDH es una enzima citoplasmática. [9]

**Características**
- Corresponde a la categoría de las oxidorreductasas, cataliza una reacción redox, en la que el piruvato es reducido a lactato gracias a la oxidación de NADH a NAD+. Dado que la enzima también puede catalizar la oxidación del hidroxibutirato, ocasionalmente es conocida como Hidroxibutirato Deshidrogenasa (HBD).

- Participa en el metabolismo energético anaerobio, reduciendo el piruvato (procedente de la glucólisis) para regenerar el NAD+, que en presencia de glucosa es el sustrato limitante de la vía glucolítica. [8]

REACCIONES EN LAS QUE PARTICIPA
[12]

|| || - Aporta combustible al ciclo de Krebs en tejidos consumidores de lactato como el musculo cardiaco.
 * ~ Precursor/es ||~ Enzima / Proceso ||~ Producto/s ||~ Ciclo ||
 * Piruvato || Lactato deshidrogenasa || Lactato || Ruta 11: Ciclo piruvato - isovalerato - isoleucina
 * Lactato || Lactato deshidrogenasa || Piruvato || Ruta 11: Ciclo piruvato - isovalerato - isoleucina
 * Piruvato || Lactato deshidrogenasa || Lactato || Ruta 8: Ciclo de Krebs ||

- La lactato deshidrogenasa tiene un peso molecular (140.000 kDa) está formada por 4 subunidades, cada una de unos 35 kDa.

- Sus subunidades van unidas por enlaces hidrófobos, puentes de hidrogeno y fuerzas electrostáticas.

- Se conocen tres tipos de subunidades: H (LDHB), M (LDHA) y X (LDHC), que presentan pequeñas diferencias en su secuencia de aminoácidos. Los tipos H y M pueden asociarse independientemente para formar tetrámeros, dando lugar a cinco isoenzimas (isoformas: modificaciones post-traduccionales de la enzima), correspondientes a las cinco combinaciones posibles, cada una de las cuales se encuentra preferentemente en determinados tejidos y puede identificarse mediante electroforesis.

Es posible distinguir 5 isoenzimas de la LDH, que permiten diferenciar hasta cierto punto el órgano u órganos de procedencia: - LDH-1 (H4): en el corazón, músculos y eritrocitos. - LDH-2 (H3M): en el sistema retículoendotelial y leucocitos. - LDH-3 (H2M2): en los pulmones. - LDH-4 (HM3): en los riñones, placenta y páncreas. - LDH-5 (M4): en el hígado y músculo esquelético. Aunque todas las isoenzimas están presentes en la LDH total, normalmente la LDH-2 es la que se encuentra en mayor porcentaje

**VALORES DE REFERENCIA **
Valor de referencia Normal: 100-400 UI/L (37°C) [1]

Valores de referencia: 25ºC 120-240 U/L [2] 30ºC 160-320 U/L 37ºC 230-460 U/L

El rango normal de las concentraciones séricas de LDH es de 100-210 U/L (37°C). Se observan concentraciones más altas en niños y lactantes. [3]

Un rango típico es de 105 a 333 UI/L (unidades internacionales por litro). Los rangos de los valores normales pueden variar ligeramente entre diferentes laboratorios. [4]

El análisis de esta enzima ayuda a identificar y a localizar la causa de una lesión tisular en el organismo y para monitorizar su progresión. La LDH aumenta en una gran variedad de situaciones, reflejando su distribución ubicua en el organismo; históricamente ha sido utilizada para ayudar al diagnóstico y monitorización del infarto de miocardio, pero actualmente ha sido totalmente reemplazada por la troponina. Se recomienda realizar el análisis junto con otras pruebas, cuando el médico sospecha la presencia de una enfermedad crónica o aguda que causa destrucción tisular o celular y quiere identificar la fuente de la lesión y monitorizar el problema.

Los aumentos de LDH pueden determinarse como LDH total o como isoenzimas de LDH. La LDH total es la suma de la determinación de cinco isoenzimas diferentes (versiones moleculares ligeramente distintas de la enzima LDH). La determinación de la concentración de LDH total refleja el daño tisular pero no es específica. No puede utilizarse para identificar la causa subyacente o su localización.
 * Elevación de la LDH [13] **

La LDH puede elevarse en: 1. Causas cardiovasculares: 2. Causas hepáticas: 6. Causas oncológicas: 7. Causas nefrológicas: 8. Otros
 * Infarto agudo de miocardio: en este proceso se inicia la elevación de la LDH a las 12-18 horas del inicio del infarto, la máxima elevación se produce a las 48-72 horas (habitualmente se eleva 3-4 veces el valor superior de la normalidad)
 * Coronariopatía sin infarto
 * Insuficiencia cardíaca congestiva y edema agudo de pulmón
 * Arritmias
 * Miocarditis aguda y fiebre reumática
 * Hepatitis agudas
 * Sarcoidosis
 * Infarto cortical renal: la elevación de la LDH se correlaciona con la magnitud del infarto
 * Infecciones y parasitosis
 * Hipotiroidismo y tiroiditis aguda
 * Pancreatitis aguda
 * Obstrucción intestinal

**Disminución de la LDH **

La causa reconocible habitual es la exposición a radiación de tipo X.

Por qué se realiza una prueba de anáñisis.

El análisis LDH se utiliza, por lo general, para detectar si existen lesiones en el tejido. Estas lesiones pueden ser graves (como en el caso de una lesión traumática) o crónicas (causadas por una afección prolongada, como una enfermedad hepática o ciertos tipos de anemia). También puede utilizarse para controlar las afecciones progresivas, como la distrofia muscular y el VIH. [10].

SUBSTANCIAS DE INTERFERENCIA
Hay muchas cosas que pueden afectar a los niveles de LDH sin que sean motivo de preocupación. Por ejemplo:
 * El ejercicio extenuante puede causar elevaciones temporales de LDH.
 * La hemólisis de la muestra de sangre extraída puede dar falsos positivos; esta hemólisis puede darse por manejo inadecuado de la muestra, almacenamiento a temperaturas extremas o problemas en la recogida de la muestra (punción dificultosa).
 * Si el recuento de plaquetas se encuentra aumentado, la concentración sérica de LDH estará falsamente elevada y no reflejará la cantidad de LDH realmente presente.

CÁLCULO Y RESULTADOS

 * Resultados**

La actividad del lactato deshidrogenasa se expresa en U/L.


 * Cálculo**

∆A/min x volumen del análisis (mL) x 1000

LDH U/L = ————————————————————————— 6.22 x paso de luz (cm) x volumen de la muestra (mL)

= ∆A/min x 16238

∆A/min = cambio de absorbancia por minuto

Volumen del análisis = volumen to tal del análisis expresado en mL

1000 = convierte las U/mL a U/L

6.22 = coeficiente de absorbancia del NADH a 340 nm

Paso de luz = longitud del paso de luz expresada en cm (usualmente 1.0)

Volumen de la muestra = volumen de la muestra exp resada en mL

16238 = factor derivado de las constantes de la ecuación


 * VALORES ESPERADOS**

Hombres Mujeres

30°C 54-134 U/L 53-113 U/L

37°C 90-221 U/L 89-187 U/L

[11]

1-. Interpretación clínica del laboratorio. Gilberto Ángel M y Mauricio Ángel R. Colombia, Editorial Medica Panamericana, 7ª edición 2006. 2.- SPINTEACT. Piruvato. Cinética UV. DGKC. Líquido LDH –LQ. Doc. Pdf 28/04/2012 8:50 hrs [] 3.- LACTATO DESHIDROGENASA – SL 28/04/2012 9:15 hrs [] 4.- Examen de deshidrogenasa láctica: MedlinePlus enciclopedia médica. Servicio de la Biblioteca Nacional de Medicina de EE.UU. 28/04/2012 9:32 hrs [] 5.- LACTATO DESHIDROGENASA (LDH) [] 6.- [] 7.- [] 8.- [] 9.-[|https://docs.google.com/viewera=v&q=cache:Wnwn8nzszaMJ:www2.uah.es/sancho/farmacia/practicas/guiones/2%2520cuatrimestre/LDH.pdf+&hl=es&gl=mx&pid=bl&srcid=ADGEESho8ihh5LkpB8R_WJttpCGX9O5E9ykIWJ8L2zGjJrTimNJSmnawNowTTFA1XYRcEihsjdAP9bURskS10tRRYO79CPt4k_hVzyj9IxBEXuchTz1bNdyxyVaLuWcoiAk2q1Zx66uf&sig=AHIEtbTH7tVbzaaa2iD-1adh5rtJr-_mvw] 10.- [|http://kidshealth.org/parent/en_espanol/medicos/test_ldh_esp.html#] 11.- []
 * BIBLIOGRAFIA:**

[] 13.- Balcells, Alfonso; La clínica y el laboratorio;Ed. Masson; 19° Edición, pp.133-134